Plateforme de protéomique utilisant des nanopores doubles

1. Résumé du projet

Dans cette proposition de projet, les professeurs W. Reisner et R. Sladek, respectivement biophysicien et expert en génomique vont unir leurs forces afin de développer une approche nouvelle de protéomique basée sur un dispositif de nanopores doubles à l’état solide sous le contrôle d’un dispositif de capteurs reliés à un système informatisé. La caractérisation de différents profils de protéines retrouvées dans le plasma sanguin ou dans un lysat cellulaire est d’une importance fondamentale en biologie médicale. Jusqu’à présent, les caractéristiques quantifiables obtenues avec les différentes approches de protéomiques – principalement celles utilisant la spectrométrie de masse – ne sont pas équivalentes à celles obtenues avec les techniques de génomique ou de transcriptomique. Les différentes approches de protéomique sont limitées par les sensibilité et quantité minimales requises des échantillons à analyser. En particulier, la plupart des techniques utilisant la spectrométrie de masse ont une capacité d’analyse limitée et ne peuvent permettre d’acquérir d’information complète sur la structure primaire des protéines. Le développement de nouvelles approches associées à l’utilisation de la nanotechnologie peut représenter une façon prometteuse et économique pour la détection et l’identification de protéines dans un échantillon donné. Toutefois, les informations pouvant être extraites avec les approches classiques utilisant un nanopore unique (single protein blockade) sont relativement limitées. De plus, la qualité des résultats obtenues est souvent influencée par des variations aléatoires au niveau du signal, et par la difficulté de contrôler la translocation des protéines dénaturées. Notre projet consiste donc à développer une nouvelle approche robuste et fiable utilisant un système de nanopores doubles reliés à des capteurs de détection sous le contrôle d’un système informatique. Notre approche permettra d’obtenir un plus grand nombre de lectures pour une protéine donnée, et ainsi diminuer le degré de variation aléatoire. De plus, cette approche nous permettra de mieux définir la structure des protéines avec ses divers paramètres, tel le pI, et potentiellement de déterminer de façon précise la structure primaire d’une protéine à partir de la translocation des protéines linéaires à travers les nanopores.